Обмен белков в организме животного

Введение

Белки - высокомолекулярные соединения. Состоящие из остатков ?-аминокислот, связанных пептидной связью - С = О

NH -

Различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры белковых молекул. Первичная структура - отражает последовательность расположения аминокислотных остатков в пептидной цепи. Вторичная структура - показывает, как полипептидная цепочка расположена в пространстве - это либо спираль, либо тип складчатого слоя (в основном спираль).

Третичная структура показывает как спираль будет скручиваться - в основном будет глубулярная структура; эта структура относится к белкам ферментам, белкам гормонам, транспортным белкам и другим.

Четвертичная структура образуется, когда отдельные глобулы соединяются и образуют субъединицу. Субъединица представляет полипептидную цепь, имеющую первичную, вторичную и третичную структуры. Это мультиферменты, изомеры.

Физико-химические свойства белков

Белки делятся на простые и сложные. Простые состоят только из остатков ? - аминокислот. Сложные, кроме белковой части имеют небелковую. К простым белкам относятся: альбумин, глобулин, проламины, гистоны, протамины и другие. К сложным белкам относятся: фосфопротеиды, гликопротеиды, липопротеиды, хромопротеиды, нуклеопротеиды.

Белки в цельном виде организмом не усваиваются, они предварительно расщепляются в пищеварительном тракте до отдельных аминокислот и низкомолекулярных пептидов, которые всасываются в кровь и разносятся во все ткани. Поэтому переваривание белков является главным условием обеспечения организма животных аминокислотами.

Белок полипептиды низкомолекулярные пептиды АК

Ферменты переваривания белков в пищеварительном тракте

Переваривание происходит под действием гидролитических ферментов. Главным ферментом желудочного сока является пепсин. Он вырабатывается главными клетками слизистой оболочки желудка или сычуга в виде пепсиногена - это неактивна форма пепсина. Пепсиноген превращается в пепсин под действием активного песина и соляной кислоты, которая вырабатывается обкладочными клетками желудка.

Пепсиноген ПЕСИН HCL пепсин + пептиды А(мелкие пептиды) + пептиды Б(ингибирующий, блокирует активные центры пепсина в пепсиногене)

Считают, что эта реакция является аутокаталитической, так как пепсин активирует сам себя. рН действия пепсина 1,5 - 2,5 . пепсин гидролизует почти все белки, не действует только на кератин и некоторые другие виды белков. Пепсин избирательно гидролизует внутренние пептидные связи, в первую очередь образованные ароматическими и дикарбоновыми аминокислотами, то есть он является эндопептидазой. Пепсин расщепляет белки на высокомолекулярные пептиды и небольшое количество отдельных аминокислот.

O O O O

H2N - CH - C - NH - CH - C - NH - CH - C - NH - CH - C - OH +HOH ПЕПСИН

R1 R2 R3 R4

O O O O

H2N - CH - C - NH - CH - C - OH + H2N - CH - C - NH - CH - C - OH

R1 R2 R3 R4

Пептиды

Пепсин очень активен - 1г пепсина в течение 2 часов расщепляет 50кг яичного денатурированного белка. У молодняка животных, питающихся молоком, пепсин в желудке не вырабатывается, у них присутствует фермент ренин, выделяющийся из сычуга жвачных. Ренин расщепляет белки молока.

Затем пища попадает в тонкий отдел кишечника, в 12-перстную кишку. Здесь действует фермент трипсин, который вырабатывается в виде трипсиногена, то есть неактивной формы трипсина. Трипсиноген синтезируется железистыми клетками поджелудочной железы. Трипсиноген превращается в трипсин под действием энтеропептидазы и самого трипсина. При этом от профермента (трипсиногена) отщепляется ингибирующий гексапептид.

Трипсиноген ЭНТЕРОПЕПТИДАЗА, ТРИПСИН трипсин + гексапептид

То есть трипсин активирует себя, но первый толчок делает энтеропептидаза. Трипсин также расщепляет внутренние пептидные связи в белках, которые не подвергались действию пепсина, то есть он также является эндопептидазой. Трипсин разрывает внутренние пептидные связи, образованные диаминокислотами. Он расщепляет белки до высокомолекулярных пептидов и отдельных аминокислот. рН действия трипсина 7 - 7,5.

В поджелудочном соке содержится еще фермент химотрипсин, который вырабатывается в неактивной форме в виде химотрипсиногена. Он активируется под действием трипсина. Химотрипсин имеет сходство с трипсином, но отличается по действию на белки. В отличие от трипсина он расщепляет внутренние пептидные связи, образованные ароматическими аминокислотами. Расщепляет белки также до полипептидов и отдельных аминокислот. В дальнейшем полипептидазы под действием этих же ферментов расщепляются до низкомолекулярных пептидов. На образовавшиеся низкомолекулярные пептиды действуют экзопептидазы, ферменты, гидролизующие крайние пептидные связи. К ним относятся:

1.аминопептидазы - гидролизуют ратные пептидные связи, начиная с N - конца.

O O O O

H2N - CH - C - NH - CH - C - NH - CH - C - NH - CH - C - OH

R1 R2 R3 R4

Аминопептидаза карбооксипептидаза

2.карбооксипептидазы - гидролизуют крайние пептидные связи, начиная с С - конца. Карбооксипептидазы бывают А и Б. Карбооксипептидаза А гидролизует крайние связи, образованные ароматическими аминокислотами, а карбооксипептидаза Б - основными аминокислотами.

3.дипептидазы - расщепляют пептидные связи с образованием свободных аминокислот.

Всасывание продуктов распада белков

Всасываются аминокислоты и частично дипептидазы и пептиды в ворсинках тонкого отдела кишечника с участием специфических переносчиков. Перенос через апикальную мембрану происходит активно при помощи Na-зависимого транспорта. Аминокислоты поступают в кровь и разносятся во все ткани.

Использование аминокислот в тканях после их всасывания

1.на построение белков собственной ткани, то есть на синтез тканевых белков, белков крови, плазмы и всех тканей.

2.распад до конечных продуктов с образованием энергии.

3.на синтез липидов и углеводов.

4.на синтез азотсодержащих небелковых веществ.

Переваривание белков и их микробиальный синтез в рубце жвачных животных

У жвачных животных расщепление белков происходит в рубце под действием ферментов, вырабатываемых микрофлорой. При этом белки расщепляются до аминокислот, часть аминокислот дезаминируется с образованием аммиака и короткоцепочных карбоновых кислот. Азот аммиака, карбоновые кислоты используются микробными клетками, клетками простейших (поглощаются микроорганизмами) для синтеза собственных аминокислот, их тоже около 20. Затем из этих аминокислот синтезируются белки микробных тел. У жвачных для этих целей могут использоваться азотсодержащие вещества небелковой природы - мочевина, карбамидфосфат и другие. Синтезируемый микробиальный белок является полноценным, то есть содержит весь набор незаменимых аминокислот. Этим путем у жвачных животных покрывается 30% потребности в белке. Чтобы более полно использовался процесс микробиального синтеза белка, надо в рацион включать не только азотсодержащие вещества, но и легкорастворимые углеводы с тем, чтобы обеспечить развивающуюся микрофлору энергией. Обычно в рационе соотношение сахаропереваримого протеина 1,2:1. Всего азота небелковых веществ не должно превышать 20-30% ко всему протеину рациона. У лошадей этот процесс протекает в слепой кишке.

Гниение белков в пищеварительном тракте

Это естественный процесс, происходит в здоровом организме под действием микрофлоры в толстом отделе кишечника. Гниению подвергаются белки, которые не успели перевариться. Повышенное гниение белков наблюдается при желудочно - кишечных заболеваниях: гастритах, атониях, залеживании пищи в толстом отделе кишечника, поражениях печени. При этом развивается гнилостная микрофлора, что приводит к усиленному гниению, в результате чего могут накапливаться вредные продукты гниении, особенно мины: путрисцин, кадаверин, а также фенол, крезол, индол, скатол и другие.

Кадаверин и путрисцин образуются в результате декарбоксилирования аминокислот лизина и орнитина.

СH2 - CH2 - CH2 - CH2 - CH - COOH -CO2 NH2 - (CH2)5 - NH2

NH2 лизин NH2 кадаверин

CH2 - CH2 - CH2 - CH - COOH -CO2 NH2 - (CH2)4 - NH2

NH2 орнитин NH2 путрисцин

Кадаверин и путрисцин - трупные яды. Всасываются они из кишечника в кровь и выделяются с мочой. Крезол и фенол образуются при гниении белков, содержащих аминокислоты фенилаланин и тирозин:

OH HO OH

+[O] -CO2, - NH3

СН2 - CH - COOH

NH2 CH2 - CH - COOH CH3 фенол

Фенилаланин NH2 крезол

Тирозин

Все это яды, всасывающиеся в кровь и поступающие в печень.

Индол и скатол образуются при гниении белков, содержащих триптофан:

CH2 - CH - COOH

NH2 - CO2 - NH3 - CH3

NH NH NH

Триптофан скатол индол

Кроме ядовитых продуктов, при гниении образуются следующие вещества: жирные кислоты, ненасыщенные жирные кислоты, кетокислоты, оксикислоты. Все эти кислоты не являются довитыми веществами, образуются также СО2, NH3 и другие вещества.

Обезвреживание продуктов гниения белков

Все яды, образующиеся при гниении белков с кровью поступают в печень и там обезвреживаются. Обезвреживание происходит при помощи серной и глюкуроновой кислот. Серна кислота находится в связанном виде в виде нуклеотида ФАФС (3 - фосфоаденозин - 5 - фосфосульфат), глюкуроновая кислота в виде уридинглюкуроновой кислоты (УДФ - глюкуроновая кислота).

ОН O - SO3H

+ ФАФ - ОSO3H + ФАФ

(ФАФС)

СН3 CH3

Крезол крезолсерная кислота

Аналогично образуется фенолсерная кислота

ОН Н - С - О - УДФ Н - С - О -

Н - С - ОН Н - С - ОН

+ НО - С - Н О НО - С - Н О + УДФ

Н - С - ОН Н - С - ОН

Страницы: 1, 2, 3