Понижение способности к свертыванию под действием сычужного фермента Ферменты

    Активизация плазменной липазы
    Усиленный липолиз
    Ухудшение вкуса продукта
    9. Физико-химические изменения белков молока
    при тепловой обработке

1). Изменение составных частей и свойств молока при пастеризации, УВТ обработке и стерилизации.

    2). Понятие о денатурации белков.

Тепловую обработку (пастеризацию и стерилизацию) применяют для предохранения молочных продуктов от порчи и повышения стойкости при хранении. При нагревании содержание энергии в молоке повышается. Тепловое движение частиц и колебание атомов в молекулах усиливаются. При определенной температуре поглощённая энергия достигает величины энергии активации для развития и образования связей. Вследствие этого при нагревании все составные части молока с незначительной энергией связи претерпевают изменения. Белки с высоким содержанием водородных связей и легко расщепляемых ковалентных связей особенно подвержены изменениям при нагревании. Тепловые воздействия происходят незаметно для глаза. Однако по мере увеличения времени выдержки при температуре нагревания они усиливаются. Данные, приведенные в таблице, показывают изменения в молоке при нагревании.

    ИЗМЕНЕНИЯ
    ПОСЛЕДСТВИЯ
    Первичные
    Вторичные
    1. Уменьшение межмолекулярных сил взаимодействия
    Усиленное тепловое движение отдельных частиц
    Снижение вязкости и поверхностного натяжения
    2. Разрыв гидрофобных связей
    Десорбция эвглобулина с поверхности жировых шариков
    Ухудшение способности сливок к отстою

3. Разрыв водородных и ковалентных связей с незначительной энергией Денатурация сывороточных белков в форме структурных изменений и флокуляции Снижение окислительно-восстановительного потенциала, ухудшение способности к свертыванию

4. Изменение растворимости, главным образом фосфатов и цитратов. Смещение равновесия распределения между истинно и коллоидно-растворимыми фазами

    Уменьшение активности сычужного фермента
    5. Усиление диссоциации потенциальных электролитов и воды
    Изменение диссационного равновесия
    Снижение pH
    6. Разрыв ковалентных связей концевых групп
    Образование низкомолекулярных продуктов распада
    Изменение вкуса

Разрушение ферментов и чувствительности к нагреванию витаминов Отсутствие ферментативных реакций, снижение содержания витаминов 7. Разрыв и образование новых ковалентных связей

Образование углеводно-белковых соединений вследствие реакции Майяра

    Изменения вкуса и цвета

Как видно из таблицы, сильные изменения претерпевают при нагревании сывороточные белки, ферменты и витамины.

Казеин обладает высокой термоустойчивостью, он термостабилен и при пастеризации, стерилизации, УВТ-обработке молока не происходит его коагуляции, даже в течение 60 мин. при температуре 140°С. Сывороточные белки термолабильны, и многие из них полностью денатурируются в процессе нагревания молока при температуре 30°С в течение 10-30 мин.

Однако появление денатурированных сывороточных белков на поверхностях нагрева, как правило, невелико вследствие их прикрепления к стабильным казеиновым мицеллам.

При длительном воздействии высоких температур изменяются составные части молока, его физико-химические свойства, органолептические и технологические свойства, что видно из таблицы.

    Понятия о денатурации белков.

Под выражением “денатурация белков” понимают изменение нативной пространственной структуры макромолекулы, приводящее к утрате природных свойств белка, т. е. происходит конформационные изменения молекул с нарушением четвертичной, третичной и вторичной структур. Глубина нарушения нативной структуры белка зависит от природы денатурирующего агента, типа белка, окружающей среды и т. д.

В результате денатурации изменяются многие физико-химические свойства белка: растворимость, константа седиментации, вязкость, оптические, электрохимические свойства и др. Денатурацию белков вызывают некоторые химические соединения и физические факторы. К последним относится и нагревание. В процессе тепловой денатурации компонента свернутая молекула белка превращается в беспорядочный клубок.

Как правило, глобулярновые белки могут находиться только в двух состояниях —нативном и полностью денатурированном (развернутом). Некоторые из них ( -лактальбумин) при тепловой денатурации переходят в промежуточное компактное состояние, которое сочетает в себе характеристики нативного и полностью денатурированного (развернутого) состояния. Промежуточное состояние белка характеризуется близкими к нативным размерам молекулы и содержанием вторичной структуры при отсутствии нативной пространственной (третичной структуры). Следовательно, денатурация белков глобулярных —это сложный ступенчатый процесс, который включает образование одного или нескольких промежуточных состояний. Переход из промежуточного состояния в развернутое, т. е. истинного разворачивания белковой молекулы, может происходить лишь при больших концентрациях сильных денатурантов.

Многие белки в процессе биосинтеза переходят из развернутого в промежуточное состояние имеющего, вторичную структуру, более или менее близкую к нативной, но отличающееся от нее третичной структурой. Затем после завершения формирования третичной структуры, белок приобретает свои уникальные свойства и биологическую активность.

Денатурация зависит от РН растворов белка, усиливают ее хлорид натрия, некоторые другие соли, анионы, катионы: ингибируют процесс некоторые сахара, аминокислоты, натриевые соли жирных кислот, неорганические соли, ионы кальция, марганца и пр.

Так как денатурация белка сопровождается в той или иной степени развертыванием структуры белковых молекул, то следует ожидать, что будет изменяться (увеличиваться) энергия межмолекулярных взаимодействий. Так, при разупорядочивании белковых молекул наблюдается повышение реактивности сульфидрильных групп цистина, финольных— тирозина; гуанидиновых — аргинина; S-аминогрупп —лизина и др. А это сопровождается усилением склонности белковых молекул к агрегации (ассоциации или полимеризации). Основную роль в агрегации денатурированных белковых молекул играют гидрофобные взаимодействия и реакции окисления— восстановления тиольных групп в дисульфидные связи (S—S—связи). При достаточно высоких концентрациях белка агрегация приводит к коагуляции и гелеобразованию. Оба процесса возможны лишь при определенном балансе сил межмолекулярного притяжения и электростатического отталкивания между молекулами. Силы отталкивания минимальны вблизи изоэлектрической точки. Следовательно, межмолекулярные взаимодействия зависят значительно и от рН раствора белка.

Полная денатурация (развертывание) белковой молекулы в большинстве случаев необратима. Однако, если белок претерпевает мягкую денатурацию, то при удалении денатурирующего агента может наблюдаться более или менее полное восстановление нативных свойство белка, т. е. ренатурация. По-видимому, в данном случае надо говорить об относительной обратимости денатурации, т. к. ренатурированный белок не полностью идентичен нативному; совпадая с ним по одним сво йствам, он может отличаться по другим. Степень обратимости тепловой денатурации белков зависит от природы белка, интенсивности и длительности нагрева, а также от условий ренатурации и присутствия некоторых веществ, стабилизирующих нативное состояние белковой молекулы. Кроме того, ренатурации белков в большей степени препятствует агрегация денатурированных молекул.

Таким образом, тепловая денатурация глобулярных белков является двухстадийным процессом: на первой стадии происходит обратимое или необратимое развертывание глобул белка, на второй— агрегация необратимо денатурированных (развернутых) белковых молекул. Однако развертывание и агрегация белковых молекул представляют собой два различных процесса, активность некоторых может по-разному меняться при изменении рН, концентрации белков, солей и т. д.

    Этапы:
    очищается
    гомогенизируем
    стерилизуется в потоке при t 135-140°С 2-4 сек.
    охлаждается - 35-40°С
    розлив в узкогорлые бутылки
    укупорка кро__________ пробкой
    2-ая стерилизация в вертикальном 4-башенном стерилизаторе
    в 1 колонке молоко нагревается до 90°С
    во 2 колонке стерелизуется при t 116-118°С 16-20 минут
    в 3 и 4 колонках молоко охлаждается.

Кислотность должна быть не выше 20°Т. Гарантия срока хранения 10 суток при t не выше 20°С. В промышленности применяют несколько режимов пастеризации.

    Длительная t 63-65°C — выдержка 30 мин.
    Кратковременная t 72-76°С — выдержка 15-20 сек.
    Моментальная t 85°С — без выдержки.

Цель пастеризации —уничтожить всю вегетативную и патогенную микрофлору при максимальном сохранении пищевой и биологической ценности молока. Пастеризация позволяет пролить срок хранения молочных продуктов и создать благоприятные условия для развития молочнокислых бактерий, который вносят при производстве кисломолочных продуктов и сыров.

Стерилизация — нагрев молока выше 100°С. Проводят непрерывным методом при t от 135° до 150°С с выдержкой от 2 до 4°С. При непрерывном методе стерилизации молока в бутылках обрабатывают при 104°С — 45 мин. при 109°С — 30 мин.

    при 120° С — 20 мин.

Цель стерилизации —уничтожаются не только вегетативные виды микрофлоры, но и их споры, при этом исключается повторное ___________________ продукта после упаковки и стерилизации, что позволяет значительно увеличить сроки его хранения и при комнатной температуре.

Белки - при нагревании молока выше 60°С в первую очередь меняются структура и свойства сывороточных белков. Сначала в результате тепловой денатурации глобулы белков теряют компактность и развертываются. Полипептидные цепи собираются в нитевидные и хлопьевидные аграгаты, которые частично выпадают на греющих поверхностях и частично остаются в растворе.

Степень денатурации сывороточных белков молока зависит от t и продолжительности тепловой обработки. Так, при t 72-74°С она составляет около 10%; при t 85-90°С — свыше 30%; при t 110-145°С — 50-90%. Менее устойчивыми белками при нагревании, т. е. термолабильными, являются иммуноглобулины и альбумин сыворотки крови— они почти полностью динатурируются при t 60-70°С. Р-лактоглобулин и L-лакальбулин более устойчивы. Для их полной денатурации необходима длительная выдержка молока при t 85-95°С. ____-лактоглобулин не только денатурируется и агрегирует, но и вступает во взаимодействие с казеиновыми ницеллами, с которыми затем осаждается при кислотной и сычужной коагуляции белков.

Казеин является весьма термоустойчивым белком — он выдерживает нагревание молока до 130-150°С, однако он может в некоторых случаях коагулировать даже при более низкой температуре (105°С и ниже). Это вызывается нарушением солевого состава молока, повышением его кислотности и т. д.

Однако выяснено, что тепловая обработка при высоких температурах изменяет состав и структуру казеиновых мицелл. Кроме того, на поверхности частиц казеина осаждаются денатурированный ___ -лактоглобулин и коллоидный фосфат кальция. Что приводит к увеличению размера частиц, изменению термоустойчивости молока и его способности свертываться сычужным ферментом.

    Жирные кислоты
    Формула
    Температура
    плавления,
    С°
    Летучесть
    с водяным паром
    Растворимость в воде при 20°С
    г на 100 г
    Молеку
    лярный
    вес
    Содержание кислоты в жире молока,
    % по массе
    НАСЫЩЕННЫЕ:
    Сn Н2n+1 СООН
    уксусная
    СН3 СООН
    16, 7
    +
    хорошо раство-ряется в воде
    60, 3
    1
    масляная
    С3Н7 СООН
    - 7, 9
    +
    - *
    88, 06
    2, 5 - 5
    капроновая
    С5Н11 СООН
    - 3, 4
    +
    0, 968
    116, 09
    1 - 3, 5
    каприловая
    С7Н15 СООН
    + 16, 7
    +
    0, 068
    144, 12
    0, 4 - 1, 7
    каприновая
    С9Н19 СООН
    +31, 6
    +
    0, 015
    172, 15
    0, 8 -33, 6
    лауриновая
    С11Н23СООН
    44, 2
    +
    практически не растворяется
    200, 19
    0, 8 - 3, 9
    миристиновая
    С19Н27СООН
    53, 9
    - *
    228, 22
    7, 6 - 13, 2
    пальмитиновая
    С15Н31СООН
    62, 9
    - *
    256, 26
    20 - 36
    стеариновая
    С17Н35СООН
    69, 6
    - *
    284, 29
    5, 5 - 13, 7
    арахиновая
    С19Н39СООН
    75, 3
    не растворяется
    312, 32
    0, 3 - 1, 3
    диоксистеариновая
    С17Н35О2СООН
    136, 5
    - *
    316, 28
    ( — )
    НЕНАСЫЩЕННЫЕ
    9-деценовая
    С10 : 1
    12, 0
    не растворяется
    0, 1 - 0, 4
    додеценовая
    С12 : 1
    15, 0
    - *
    0, 2 - 0, 4
    тетрадеценовая
    С14 : 1
    18, 5
    - *
    1, 5 - 3, 5
    гексадеценовая
    С16 : 1
    0, 5
    - *
    1, 5 - 5, 6
    олеиновая
    С17Н33СООН
    13, 4
    - *
    282, 27
    16, 7 - 37, 6
    линолевая
    С21Н31СООН
    - 0, 5
    - *
    280, 25
    1 - 5, 2
    линосеновая
    С17Н29СООН
    - 11, 0
    278, 23
    0, 1 - 2, 1
    арахидоновая
    С19Н31СООН
    - 49, 5
    - *
    0, 1 - 0, 5

Страницы: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14