на тему рефераты Информационно-образоательный портал
Рефераты, курсовые, дипломы, научные работы,
на тему рефераты
на тему рефераты
МЕНЮ|
на тему рефераты
поиск
Реферат: Вредные частицы

оказались весьма удивительными: молекулы вирусных ДНК могут быть линейными

или кольцевыми, двухцепочечными или одноцепочечными по всей своей длине или

же одно цепочечными только на концах. Кроме того, выяснилось, что

большинство нуклеотидных последовательностей в вирусном геноме встречается

лишь по одному разу, однако на концах могут находиться повторяющиеся, или

избыточные участки.

Из всех описанных до сих пор вирусных ДНК наиболее сложно организована ДНК

вируса герпеса. Геном здесь, по-видимому, состоит из двух больших

соединенных сегментов, каждый из которых имеет повторяющиеся концевые

последовательности. Возможны четыре способа соединения двух таких сегментов

конец в конец, и все они как будто бы встречаются в каждом препарате

вирионов.

Наибольший из известных вирусов - вирус осповакцины имеет геном размером 15-10

8 дальтон. ДНК, выделенная из свежего препарата вирионов, по-видимому,

имеет поперечные сшивки, так как не разделяется по две цепи. Одна из возможных

моделей такой молекулы - гигантская, не подверженная денатурации кольцевая

структура, образующаяся при замыкании концов линейной двойной спирали.

Помимо очень интересных различий в форме молекулы и в структуре концевых

участков вирусных ДНК существуют также большие различия в величине генома.

Среди наименьших «полных» вирусов (т.е. вирусов, способных размножаться в

клетке-хозяине) можно назвать фаг ÆX174, парвовирусы, паповирусы, вирусы

полиомы и SV40. С другой стороны, у крупных бактериофагов и вирусов человека

и животных (паприляр, герпеса и осповакцины) геном значительно больше - от 1

до 1,5.108 дальтон, так что он мог бы кодировать более

100 белков. Действительно, у бактериофага Т4 сейчас идентифицировано больше

ста генов.

В 1953 г. Уайетт и Коэн сделали неожиданное открытие, весьма существенное для

последующих экспериментов: оказалось, что в ДНК Т-четных бактериофагов

содержится не цитозин, а 5-гидроксиметилцитозин. Это отличие дало

возможность изучать фаговые ДНК независимо от ДНК хозяина. Были открыты

кодируемые фагом ферменты, которые изменяют метаболизм инфицированной клетки,

и она начинает синтезировать компоненты, необходимые вирусу. Еще одно

биохимическое отличие ДНК бактериофага состоит в том, что к ее

гидроксиметилцитозину присоединены остатки глюкозы: последние, видимо,

препятствуют прерыванию фаговой ДНК некоторыми ферментами хозяина.

В противоположность этому у вирусов животных ДНК почти не подвергается

модификациям. Например, хотя ДНК клеток-хозяев и содержит много

метилированных оснований, у вирусов имеется в лучшем случае лишь несколько

метильных групп на геном. Большинство вирусных дезоксинуклеотидов не

модифицированы, и поэтому нахождение несомненных модификаций представляло бы

большой интерес.

Вирусная РНК

Исследования вирусной РНК составили один из самых значительных вкладов

вирусологии в молекулярную биологию. Тот факт, что у вирусов растений

реплицируемая генетическая система состоит только из РНК, ясно показал, что

и РНК способна сохранять генетическую информацию. Была установлена

инфекционность РНК вируса табачной мозаики, и выяснилось, что для инфекции

необходима вся ее молекула; это означало, что интактность структуры

высокомолекулярной РНК существенно для ее активности. Не менее важным

результатом ранних исследований на том же вирусе явилась разработка методом

выделения высокомолекулярной РНК и изучения ее свойств. Эти методы

послужили в дальнейшем основой для изучения различных типов РНК,

встречающихся у других вирусов.

Размеры вирионов РНК - вирусов сильно варьируют - от 7.106

дальтон у пикорнавирусов до >2.108 дальтон у

ретровирусов; однако размеры РНК и, следовательно, объем содержащейся в ней

информации различаются в значительно меньшей степени.

РНК пикорнавирусов - вероятно, наименьшая из известных - содержит около 7500

нуклеотидов, а РНК парамиксовирусов - едва ли не самая крупная - почти 15000

нуклеотидов. По-видимому, всем независимо реплицирующимся РНК-вирусам нужен

какой-то минимум информации для репликационной системы и капсидного белка,

но у них отсутствует очень сложная добавочная информация, которой могут

обладать крупные ДНК-вирусы.

Вирусные белки

Кроме капсидных белков, образующих «футляр» для нуклеиновой кислоты, у

вирусов с оболочками имеются и другие белки. Подобные примеры можно найти

среди вирусов животных (в том числе насекомых), растений и бактерий. Кроме

белков, входящих в состав нуклеопротеидного «ядра», вирионы могут содержать

еще вирус - специфические белки, которые были встроены в плазматические

мембраны зараженных клеток и покрывают вирусную частицу, когда она выходит из

клетки или «отпочковывается» от ее поверхности. Кроме того, у некоторых

вирусов с оболочкой существует субмембранный матриксный белок между

оболочкой и нуклеокапсидом. Вторую большую группу вирус-специфических белков

составляют некапсидные вирусные белки. Они в основном имеют отношение к

синтезу нуклеиновых кислот вириона.

Аминокислотный состав вирусных белков

Белок всех исследованных до настоящего времени вирусов построен из обычных

аминокислот, принадлежащих к естественному L-ряду. Д-аминокислот в составе

вирусных частиц не найдено. Соотношение аминокислот в вирусных белках

достаточно близко к таковому в белках животных, бактерий и растений. Вирусные

белки не содержат обычно большого количества основных аминокислот (аргинина,

муцина), т.е. не принадлежат к группе белков типа гистонов и протаминов с

ярко выраженными щелочными свойствами. Не учитывая нейтральных аминокислот,

можно сказать, что в вирусном белке преобладают кислые дикарбоновые кислоты.

Это справедливо как для вирусов с низким содержанием нуклеиновой кислоты,

так и для вирусов с высоким содержанием РНК и ДНК.

Химические субъединицы вирусных белков

Резюмируется имеющийся в настоящее время материал о субъединицах вирусного

белка, можно сделать вывод, что белковый компонент вирусов, как и все прочие

белки, построен из пептидных цепочек. Единственное своеобразие полипептидной

цепочки вирусного белка связано с «маскировкой» обеих или какой-либо одной

С- или N - концевой аминокислоты, что, видимо, является эволюционным

приспособлением, затрудняющим разрушение вирусного белка под влиянием протеаз

в клетках хозяина. В вирусных частицах пептидные цепочки определенным

образом взаимодействуют друг с другом, приобретая вторичную и третичную

структуру. Именно в такой форме пептидные цепи являются структурными

субъединицами вирусного белка, наблюдаемые обычно в электронном микроскопе.

Некоторые общие свойства вирусных белков

Пептидная цепь вирусного белка, за исключением «маскировки» С- или N-

концевых групп, не обладает сама по себе какими-либо уникальными свойствами.

Она легко гидролизуется протеазами и обнаруживает обычную, характерную для

пептидов лабильность по отношению к ряду физических и химических факторов. В

то же время белковая оболочка вирусов в целом характеризуется рядом

уникальных особенностей. Прежде всего следует отметить устойчивость цельных

частиц к протеолитическим ферментам, легко гидролизующим тканевые белки. В то

же время в некоторых исследованиях сообщается о частичной или полной

инактивации как очищенных препаратов вирусов, так и экстрактов, содержащих

вирус после инкубации с различного рода протеолитическими ферментами

любопытно, что даже близкородственные вирусы могут , по-видимому

,различаться по чувствительности к протеазам. Так, ни инфекционность, ни

гемагглютинирующая активность вирусов гриппа А и С не изменились после

инкубации с трипсином, тогда как в аналогичных условиях инфекционность

препарата вируса гриппа В снижалась на 87 %, а титр гемагглютининов при этом

не изменялся. Оценивая чувствительность того или иного типа вирусов к

протеолитическим ферментам, следует так же иметь в виду, что вирусы

обнаруживают дифференциальную чувствительность к различным протеазам. Вирус

осповакцины, например, устойчивый к трипсину и химотрепсину, сравнительно

быстро переваривается папоином, Однако как бы ни был решен впоследствии

вопрос о действии протеаз на некоторые вирусы, следует все же помнить, что

устойчивость к протеазам является широко распространенным свойством белковой

оболочки неповрежденных вирусов. Поэтому при выделении вирусов часто

применяют обработку вирусных препаратов протеометическими ферментами для

удаления белковых загрязнений. Такая уникальная устойчивость вирусов к

протеазам не связана с индивидуальными особенностями вирусного белка как

такового, ибо при частичном повреждении или легкой денатурации вирусного

корпускула, равно как и при выделении вирусного белка в чистом виде,

последний легко переваривается протеазами. Поэтому устойчивость вирусных

частиц к действию протеолитических ферментов нельзя объяснить какими-либо

аномалиями в аминокислотном составе или наличием особого типа связей. Это

свойство вирусов обусловлено структурными особенностями корпускула в целом,

т.е. третичной и четвертичной структурой белка, и имеет большое

биологическое значение, поскольку вирусы размножаются в клетках, содержащих

большое количество протеолитических ферментов. Второй особенностью вирусного

белка является , как правило, высокая устойчивость к воздействию ряда

физических и химических факторов, хотя каких-либо общих закономерностей в

этом отношении отметить не удается. Некоторые вирусные виды, выдерживающие

необычайно жесткие режимы обработки, способны инактивироваться под влиянием

такого невинного фактора, как пониженная или повышенная концентрация солей,

лиофилизация и т.п. У четных Т-фагов отделение ДНК от белковых оболочек

(«теней») легко достигается быстрым изменением осмотического давления, так

называемым «осмотическим шоком», тогда как нечетные Т-фаги на быстрое

уменьшение солевой концентрации среды не реагируют.

Так же резко различаются вирусы по своей устойчивости в солевых растворах.

Одним из наиболее устойчивых в этом отношении является вирус папилломы

кроликов, месяцами не теряющий активности в 2 %-ном растворе хлористого

натрия и в полунасыщенном растворе сульфата аммония и сохраняющийся в

течение десятков лет в 50 %-ном растворе глицерина на основании

вышеприведенных фактов можно действительно прийти к выводу, что имеются

очень стабильные и весьма лабильные виды вирусов, но чаще всего для вирусов

характерна избирательная чувствительность к какому-либо определенному виду

воздействий наряду с достаточной стабильностью нуклеопротеидной связи к ряду

других факторов внешней среды. Стабильность того или иного вируса к

определенным воздействиям нельзя считать неизменной, раз и навсегда данной

видовой характеристикой. Она, наряду с другими свойствами вирусной частицы,

может подвергаться самым радикальным изменениям в результате мутации. При

оценке стабильности вирусных частиц необходимо также иметь в виду, что

физическая и биологическая инактивация вирусов не всегда совпадает. Чаще

всего эти понятия совпадают в случае простых вирусов, у которых отсутствуют

специализированные структуры, ответственные за заражение клеток, а физическая

и химическая структура вирусных частиц отличается высокой степенью

гомогенности и одинаковым уровнем чувствительности по отношению к различного

рода воздействиям. У более сложных вирусов очень часто биологическая

инактивация связана с повреждением специализированных структур, определяющих

адсорбцию вирусной частицы или введение в зараженную клетку нуклеиновой

кислоты, хотя вирусный корпускул в целом остается неповрежденным. Из

рассмотрения данных о стабильности вирусных частиц и изменений данной

характеристики в процессе мутации становится очевидным, что какой-либо

универсальной закономерности в этом отношении установить нельзя.

Стабильность вируса к тем или иным физическим и химическим факторам

определяется всей совокупностью особенностей первичной, вторичной и третичной

структуры белка и нуклеиновой кислоты, а также их взаимодействием.

Матричная РНК (м РНК) - промежуточный носитель

генетической информации

Механизм, благодаря которому генетическая информация ДНК «транскрибируется» в

матричную РНК, а затем транслируется в белок, выяснился через несколько лет

после того, как молекулярные биологи осознали, что нуклеотидные

последовательности в ДНК генов прямо ответственны за аминокислотные

Страницы: 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10, 11, 12, 13, 14



© 2003-2013
Рефераты бесплатно, курсовые, рефераты биология, большая бибилиотека рефератов, дипломы, научные работы, рефераты право, рефераты, рефераты скачать, рефераты литература, курсовые работы, реферат, доклады, рефераты медицина, рефераты на тему, сочинения, реферат бесплатно, рефераты авиация, рефераты психология, рефераты математика, рефераты кулинария, рефераты логистика, рефераты анатомия, рефераты маркетинг, рефераты релиния, рефераты социология, рефераты менеджемент.